2018年湖南师范大学第二附属医院(解放军第163医院)306西医综合[专业硕士]之生物化学考研仿真模拟五套题
● 摘要
一、名词解释
1． 糖异生作用。
【答案】糖异生作用是指非糖物质如乳酸、丙酮酸、甘油、脂肪酸及某些氨基酸在生物体内转化成葡萄糖或糖原的过程。
2． 糖异生（gluconeogenesis ）。
【答案】糖异生是指非糖物质在细胞内净转变成葡萄糖的过程。
3． 氨基酸代谢池（amino acid metabolic pool）。
【答案】氨基酸代谢池是指食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起，分布于体内参与代谢。
4． 级联放大作用。
【答案】级联放大作用是指在激素作用过程中，信号被逐级放大，最终使生物学效应大大增强的作用。
5． R 酶。
【答案】R 酶作用于α-及β-淀粉酶作用后剩下的极限糊精，分解α（1→6）糖苷键的酶。
6． 活化能（）。
【答案】（由动力学推导出来的）活化能是指化学反应中，由反应物分子到达活化分子所需的最小能量。
7． DNA 重组（DNA recombination ）。
【答案】DNA 重组是指发生在DNA 分子内或DNA 分子之间核苷酸序列的交换、重排和转移现象，是已有遗传 物质的重新组合过程。
8． 脂肪酸。
【答案】脂肪酸是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂（例如三酰甘油、甘油磷脂、鞘磷脂和蜡）的成分。
二、问答题
9． 请指出血糖的来源与去路。为什么说肝脏是维持血糖浓度的重要器官？
【答案】（1）血糖的来源有糖异生、食物糖的吸收和肝糖原分解。
血糖的去路有氧化分解，合成肌、肝糖原，合成脂肪，非必需氨基酸及其他如核糖等物质。 肝脏是维持血糖浓度的主要器官：①调节肝糖原的合成与分解；②饥饿时是糖异生的重要器官。
10，．假如膳食中含有丰富的丙氨酸但缺乏【答案】不会出现明显的和问是否会出现或，缺乏的现象为什么？ 是非必需氨基酸，丙
缺乏现象，但会出现缺乏现象。因为
氨酸在转氨酶催化下与
酮戊二酸反应可生成
过其他氨基酸转化合成，必须由膳食供给。
11．说明蛋白质工程的基本原理及应用前景。
【答案】（1）基本原理： 为必需氨基酸，人体不能合成，即不能通
所谓蛋白质工程是指重组技术同蛋白质物理化学及生物化学技术相结合产生的一个领域。其目的是通过对蛋 白质分子结构的合理设计，再通过基因工程的手段生产出具有更高生物活性或独特性质的蛋白质。它包括五个相 关内容：①蛋白质分子的结构分析；②蛋白质的结构预测与分子设计；③基因工程，是实现蛋白质工程的关键技术；④蛋白质纯化；⑤功能分析。
（2）应用前景：
①产生高活性、高稳定性、低毒性的蛋白质类药物，产生新型抗生素及定向免疫毒素； ②在生物工程中利用工程蛋白质独特的催化和识别特性构建生物传感器；
③通过改变蛋白质的结构，产生能在有机介质中进行酶反应的工业用酶；
④将工程化的蛋白质引入植物，改变或改善农作物的品质及设计新的生物杀虫剂等。
12．简述胰岛素原的激活过程。
【答案】胰岛素是在胰岛细胞内合成的一种多肽激素。最初合成的是一个比胰岛素分子大1倍多的单肽链称为前胰岛素原，它是胰岛素原的前体，而胰岛素原由是胰岛素的前体。胰岛素原是前胰岛素原去掉N 端的信号肽形成的，被运送到高尔基体贮存。当机体需要活性胰岛素时，在特异的肽酶作用下，去掉多肽链中间的一段称为C 肽的片段转变为具有活性的胰岛素，这就是胰岛素原被激活的过程。
13．蛋白质的a-螺旋结构有何特点？
【答案】（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有
基，螺距为成氢键。
（3）天然蛋白质的. 螺旋结构大多为右手螺旋。
个氨基酸残氨基酸之间的轴心距为 （2）螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N-H 与前面第四个氨基酸的C=0形
14．试计算苹果酸彻底氧化成C02和H20能产生多少ATP?
【答案】
苹果酸彻底氧化成（1）
（2）
（3）
（4）乙酰
总共可得到5分子NADH 和1分子 经由氧化磷酸化可生成14个ATP , 加上底物水平 和需依次进行下述反应： ^ 磷酸化得到的1个GTP ，苹果酸彻底氧化成和总共能产生15个ATP 。
15．从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成a 螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部？为什么？
【答案】当多肽片段完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键，因为在水的环境中，肽键的C=0和N-H 基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。因此相对地说，形成螺旋的可能性较小。而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其他基团形成氢键，因此有利于螺旋的形成。
16．已知某受体蛋白质与一种激素结合后引起细胞内蛋白激酶活化，问该受体蛋白质是外在蛋白还是内在蛋白？试解释之。
【答案】该受体是内在蛋白。外周蛋白是通过离子键或者较弱的共价键与膜表面的膜蛋白分子或膜脂结合。内在蛋白多为跨膜蛋白，与膜结合紧密，能直接将胞外信号转化为胞内信号。
三、论述题
17．蛋白质分子变性与核酸分子变性的本质区别是什么？引起蛋白质和核酸变性的主要因素有哪些？原理是什 么？它们变性后进行复性的方法分别有哪些？
【答案】蛋白质变性作用的机理是蛋白质分子中的次级键被破坏，从而引起天然构象的解体，但主链结构中的共 价键并没受到破坏。蛋白质变性主要是次级键如氢键、盐键、范德华力等遭到破坏，导致天然构象变化，蛋白质 生物活性散失。核酸的变性是指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂。它们之间的区别 是破坏的作用力，前者是次级键，如氢键、盐键、范德华力等遭到破坏，而后者仅为氢键。
引起蛋白质变性的因素主要有物理因素，如热、紫外线、高压和表面张力等；化学因素如有机溶剂、重金属离子、酸、碱等。其现象主要有生物活性丧失、溶解度下降，黏性増加（不对称性增大）及其他物理化学性质的 改变。核酸的变性指双螺旋区的氢键断裂，变成单链。引起核酸变性的因素很多，有高温、酸碱度、有机溶剂如 尿素、甲醛等。其现象主要有紫外吸收值增高（增色效应），浮力密度增高，比旋降低，黏度降低等。
蛋白质的复性主要是要去除变性因素。例如，胃蛋白酶加热至
消化蛋白质的能力；如将温度再降低到
时，失去溶解性，也无则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。酸碱变性则