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2018年北京理工大学生命学院625生物化学(A)考研基础五套测试题

  摘要

一、综合题

1. 列表比较糖原合成与糖原分解的异同。

【答案】如表所示

2. 蛋白质工程与基因工程的区别是什么?

【答案】基因工程要解决的问题是把天然存在的蛋白质通过克隆基因大量地生产出来;

蛋白质工程则致力于对天然蛋白质的改造,制备各种定做的新蛋白质。蛋白质工程是按照以下思路进行的:确定蛋白质的功能→蛋白质应有的高级结构→蛋白质应具备的折叠状态→应有的氨基酸序列→应有的碱基排列,可以创造自然界不存在的蛋白质。

3. 计算一分子丙氨酸脱氨后彻底氧化形成ATP 的分子数。

【答案】丙氨酸脱氨形成丙酮酸,丙酮酸氧化脱羧产生1

分子

分子在三羧酸循环中,有4次脱氢,其中3

次产生

再加上由琥珀

酰生成7.5

分子成1.5分

子通过呼吸链可生成2.5

1

次产生生所以共产

生生成琥珀酸产生1分

分子。所以1

分子丙氨酸脱氨后彻底氧化形成分子数为12.5。

4.

某一蛋白质的多肽链在一些区段为螺旋构象,在另一些区段为构象。该蛋白质的相对分子质量为240000,

多肽链外形的长度为a 螺旋构象中,

每个氨基酸残基上升的高度为

设此多肽链中试计算螺旋体占分子的百分之多少? 折叠构象中,每个氨基酸残基上升的高度

【答案】氨基酸残基的平均相对分子质量为120, 所以氨基酸残基数为240000/120=2000已知螺旋的氨基酸残基数为x , 则折叠的氨基酸残基数为2000-X 。

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所以螺旋占的百分数为

5. 是果糖磷酸激酶的底物,为什么

【答案】果糖磷酸激酶是 浓度高,反而会抑制磷酸果糖激酶? 途径是分解代谢,总的效应是放出途径中的限速酶之一,

能量的,浓度高表明细胞内能荷较高,因此抑制果糖磷酸激酶,从而抑制EMP 途径。

6. 自由的嘧啶碱乳清酸如何转变为乳清酸核苷酸及尿嘧啶核苷酸?

【答案】在乳清酸磷酸核糖转移酶的催化下,乳清酸与5'-磷酸核糖-1'-焦磷酸反应形成乳清酸核苷酸。乳清酸核苷酸脱羧酶可催化乳清酸核苷酸脱去羧基转变为尿嘧啶核苷酸。

7. 简述Cech 及Altman 是如何发现具有催化活性的RNA 的。

【答案】1982年,美国的T.Cech 发现原生动物四膜虫的26SrRNA 前体能够在完全没有蛋白质的情况下,自我加工、拼接,得到成熟的rRNA 。

1983年,SAtman 和Pace 实验室研宄RNaseP 时发现,将RNaseP 的蛋白质与RNA 分离,分别测定,发现蛋白质部分没有催化活性,而RNA 部分具有与全酶相同的催化活性。

1986年,T.Cech 发现在一定条件下,L19RNA 可以催化PolyC 的切割与连接。

8. 何为糖酵解?糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异?

【答案】糖酵解途径将葡萄糖降解为丙酮酸,糖异生途径则将丙酮酸转化成葡萄糖,但这两条代谢途径并非简单的逆转,因为糖酵解中由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的3个反应是不可逆的,糖异生中必须利用另外4种酶来绕行这3个能量障碍:以丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶反应绕行丙酮酸。

激酶反应,以果糖二磷酸酶反应绕行磷酸果糖激酶反应,以葡萄糖-6-磷酸酶反应绕行己糖激酶反应。另外,这两条途径的酶系分布也有所不同:

糖酵解全部在胞液中进行,糖异生则发生在胞液和线粒体。

9. 现有600mg 分子量为132000的寡聚蛋白质,在弱碱性下进行2,4,-二硝基氟苯反应,反应完全后进行完全水解,发现含有5.5mg 的DNP-异亮氨酸(C11H1606N3)。问该蛋白质有多少条肽链?

【答案】DNP-异亮氨酸的分子量约为286。

(1)水解获得的DNP-异亮氨酸的毫摩尔数为5.5/286。由于2, 4-二硝基氟苯只与游离氨基端反应

,所以600mg 的该寡聚蛋白质的肽链的毫摩尔数为5.5/286。

(2)该寡聚蛋白质的毫摩尔数为600/132000, 所以蛋白质所含的肽链的数目为

4

专注考研专业课13年,提供海量考研优质文档! 10.先用巯基乙醇处理胰岛素使其二硫键断开,再移除巯基乙醇让二硫键重新形成;如果A 、B 两条肽链可以经由一或两个二硫键连接,总共有多少种不同的连接方式?

【答案】A 、B 两链分别有4个和2

个通过一个二硫键将两链连接会有4×2=8种;形成两个二硫键连接则有4×3=12种,故总共有8+12=20种不同的连接方式。

11.氨基酸结构的共性,Val 、Glu 的生理电荷差异,以镰状细胞贫血病为例讨论蛋白质中保守氨基酸残基的重要性。

【答案】

除脯氨酸外都是氨基酸,

即在碳原子上有一个氨基,氨基酸结构如图所示包含两部分,不同氨基酸的区别在于R 基团不同。

Val 的R 基团为非极性,Val 属于疏水性氨基酸;Glu 侧链R 基团生理条件下带负电荷,Glu 属于亲水性氨基酸。

正常的血红蛋白是由两条141个氨基酸残基的链和两条146个氨基酸残基的链构成的四聚体,

但镰状细

胞贫血症患者血红蛋白分子的链第6位的氨基酸残基的谷氨酸被缬氨酸所取代(亲水氨基酸变成了疏水氨基酸)。

由于带负电的极性亲水谷氨酸被不带电的非极性疏水缬氨酸所代替,致使血红蛋白的溶解度下降。在氧张力低的毛细血管区,导致细胞扭曲成镰状。

12.某些蛋白质激酶只有在其活性中心的Ser 或Thr 磷酸化才有活性。有人使用定点突变的技术将上述激酶相应的Ser 或Thr 突变成Glu 后,发现也有活性了,请你给出合理的解释。如果人类细胞发生这样的突变,会有什么样的后果,为什么?

Ser 或Thr 因为磷酸化导致其构象发生变化而被激活,构象变化的根本原因是磷酸基【答案】

团带有负电荷,如果Ser 或Thr 突变成Glu , 因为Glu 的侧链基团也带负电荷,而且其大小与磷酸化的Ser 差不多,故也可能引起类似的构象变化,而导致酶被激活。

这种激活将会是组成型激活,因为它不像磷酸化的Ser 或Thr , 可以被磷酸酶水解掉带负电荷的磷酸基团,所以后果将会一直导致细胞内它作用的靶蛋白的磷酸化,从而使细胞功能紊乱,甚至导致细胞癌变或死亡。