2018年浙江中医药大学口腔医学院306西医综合之生物化学考研强化五套模拟题
● 摘要
一、名词解释
1． 联合脱氨基作用（transcleamination ）。
【答案】联合脱氨基作用是转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基作用的联合反应。氨基酸与酮戊二酸经转氨作用生成or 酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用脱去氨基的过程。
2． 两用代谢途径。
【答案】两用代谢途径是指既可用于代谢物分解，又可用于合成的代谢途径，往往是物质代谢间的枢纽。如三羧酸循环，既是糖脂蛋白质彻底氧化的最后途径，又可为糖、氨基酸的生物合成提供所需碳骨架和能量。
3． 酶原的激活。
【答案】有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性的酶的前身物称为酶原。酶原的激活是指在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶的过程。
4． CDP-胆碱和CDP-乙醇胺。
【答案】CDP-胆碱即胞嘧啶核苷二磷酸胆碱，它和CDP-乙醇胺是磷脂合成中的重要活化中间体，是胆碱（或乙醇胺）与ATP 在激酶的作用下生成磷酸胆碱（或磷酸乙醇胺），再在转移酶的作用下与CTP 反应生成的。作为胆碱或乙醇胺的供体再与二酰甘油作用生成磷脂酰胆碱（卵磷脂）和磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）。
5． 级联放大作用。
【答案】级联放大作用是指在激素作用过程中，信号被逐级放大，最终使生物学效应大大增强的作用。
6． 谷氨酷基循环（γ-glutamyl cycle）。 【答案】谷氨酰基循环是一种组织摄取氨基酸的转运机制。氨基酸在小肠内被吸收，其吸
谷氨酰基循环。 收及向细胞内转运过程是通过谷胱甘肽起作用的，首先是谷胱甘肽对氨基酸的转运，其次是谷胱甘肽的再合成，此称
7． 糖异生（gluconeogenesis ）。
【答案】糖异生是指非糖物质在细胞内净转变成葡萄糖的过程。
8． 氨酰-tRNA 合成酶（aminoacyHRNAsynthetase ）。
【答案】氨酰合成酶是指能高度特异地识别氨基酸和tRNA 两种底物的酶，反应消耗
的酶。 ATP 。催化氨基酸与tRNA
二、问答题
9． 哪些氨基酸的生物合成可由糖酵解和柠檬酸循环途径的中间代谢物直接转化而来？
【答案】糖代谢为氨基酸的生物合成提供了碳骨架，糖酵解途径产生的丙酮酸是丙氨酸的碳骨架来源，丙氨酸可通过谷氨酸转氨基给丙酮酸而得到，柠檬酸循环的中间产物
酰乙酸则为谷氨酸和天冬氨酸的生物合成提供碳骨架，其中由
酸，由草酰乙酸转氨基可得到天冬氨酸。
10．目的DNA 片段的获得主要有哪几种方法？
【答案】获得DNA 片段的主要方法有：（1）化学法直接合成基因；（2）从基因组文库中获取目的基因；（3） 从cDNA 文库中获取目的基因；（4）通过PCR 直接扩增出目的基因。
11．人体血液中的白蛋白主要起什么作用？白蛋白含量过低会造成什么影响? 为什么？
【答案】人体血清白蛋白在血液蛋白中的含量极高，50%～60%, 而且它也是血浆蛋白中相对分子质量较低的一种蛋白质，因此，它对血液渗透压的贡献高达80%。此外白蛋白还是机体中的储存蛋白，并且可以和许多种类的疏水性小分子结合，对这些小分子起到负载和运输的作用。白蛋白在血液中含量过低，最明显的后果是造成患者的休克，因为血液的渗透压由于白蛋白的减少而降低。白蛋白含量过低和一些疾病及营养不良密切相关。
12．试述泵的工作原理及其生理作用。 【答案】
输栗，
又称
泵或
泵是动物细胞中由和驱动的将输出到细胞外同时将输入细胞内的运酶。由两个大亚基（亚基）和两个小亚基（亚基）组成。亚结合位点，
在细胞外侧有和乌本苷结合位点。其工作相结合促进水解，
亚基上的一个天门冬氨基酸残基磷酸化引起
与亚基的另一位点结合，使其去磷酸酸
泵进3个和
泵建浓度，
抵消了的扩散作用；酮戊二酸和草酮戊二酸还原氨基化可得到谷氨基是跨膜蛋白，
在膜的内侧有
原理是在细胞内侧亚基与亚基构象发生变化，将化亚基再度发生变化将泵出2个二是在建立细胞质膜两侧泵出细胞，同时细胞外的泵进细胞，完成整个循环。每个循环消耗1分子泵作用：一是维持了细胞内适当的浓度梯度的同时，为葡萄糖协同运输泵提供了驱动力；三是
立的细胞膜电位，为神经肌肉电脉冲传导提供了基础。
13．用眼较多的学生、长期在电脑前工作的人群等需要补充维生素A ，请解释其原理。
【答案】维生素A （视黄醇）在体内可被氧化成视黄醛，后者与视蛋白结合形成视紫红质，这是眼球视网膜上的两种感光细胞之一：杆细胞中的感光物质。视紫红质在光中分解，在暗中再合成，构成循环。在循环过程中视黄醛有损失，需要从视黄醇（维生素A ）得到补充。所以用眼较多的人群需要补充维生素A 。
14．任举一个例子来说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸顺序。
【答案】蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构这一原则目前基本上仍是正确的，但是是有条件的。例如同样一条肽链，在存在变性剂的条件下是松散的。现在所说的蛋白质的三级结构取决于它的氨基酸序列是指在生理条件下，蛋白质的一级结构和其三级结构之间的特定的对应关系。典型的例子是核糖核酸酶S 的变性与复性试验。核糖核酸酶S 三级结构的形成与维持还有赖于多肽链内4个二硫键的形成。在含有巯基乙醇的8mol/L的尿素溶液中还原二硫键，使核糖核酸酶S 变性失活；然后透析除去尿素和巯基乙醇，在有氧和痕量疏基乙醇的水溶液中，变性核糖核酸酶S 伸展的肽键自动折叠，重建的二硫键配对完全正确，酶活性几乎恢复到原来的水平。这个试验出色的证明了蛋白质的功能取决于特定的天然构象，而规定其构象所需要的信息包含在它的氨基酸序列中。当前有相当多的蛋白质工程的例子可以说明，肽链中某些残基的突变可以引起突变蛋白的构象改变。
15．增强子（enhancer ）是一种可以增强基因转录起始的顺式作用元件，其作用特点是没有方向性，无论位于靶基因上游、下游或者内部都可以增强基因的转录，试分析增强子增强基因转录的机理。
【答案】増强子可能通过影响染色质DNA-蛋白质结构或改变超螺旋密度而改变模板的整体结构，从而使得RNA 聚合酶更容易与模板DNA 结合，起始基因转录。
16．为什么蛋白质在细胞中能保持相对稳定性？
【答案】蛋白质溶液的胶体性质使得蛋白质在细胞中能保持相对稳定性。
（1）蛋白质表面极性基团形成的水化膜。蛋白质有较大的表面积，对许多物质有吸附能力。多数球状蛋白表面分布有很多极性基团，亲水性强，易吸附水分子，形成水化层，使蛋白质溶于水，又可隔离蛋白，使其不易沉淀。一般每克蛋白质可吸附0.3～0.59水。
（2）蛋白质分子表面的可解离基团带相同电荷时，可与周围的反离子构成稳定的双电层，增加蛋白质的稳定性。非等电状态时，同种电荷互相排斥。
（3）蛋白质质点大小为1～lOOnm ，具有胶体溶液的通性（布朗运动，丁达尔现象，电泳，不能通过半透膜及吸附能力等），保证蛋白质不能自由通过细胞内的各种膜系统。
三、论述题
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