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一、名词解释

1． 必需脂肪酸（essential fatty acid）

【答案】必需脂肪酸是指人体生长所必需但又不能自身合成，必须从食物中摄取的脂酸。在脂肪中有三种脂酸是人体所必需的，即亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。

2． 最适pH 。

【答案】酶的最适pH 是指酶促反应过程中，当

促反应速度减慢。

3． 生物氧化（biological oxidation）。

【答案】生物氧化是指生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：

有机碳氧化变成底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；

在有机物被氧化成

和的同时，释放的能量使ADP 转变成A TP 。

4． 拮抗剂（antagonist ）。

【答案】拮抗剂是指能与特定激素的受体结合，但并不能诱发靶细胞产生生物学效应的分子。

5． 脑苷脂（cerebroside ）。

【答案】脑苷脂是由神经酰胺和半乳糖（或葡萄糖）组成，

糖链与神经酰胺

苷键相连，最初从脑组织提取到，故称脑苷脂。

6． 同源重组（homologous recombination）。

【答案】同源重组是指在两个DNA 分子的同源序列之间直接进行交换的一种重组形式。同源重组不依赖于序列 的特异性，只依赖于序列的同源性。

7． 主动运输。

【答案】主动运输是指细胞消耗代谢能量，逆浓度梯度或电化学梯度运输物质跨膜的运送方式。它需要膜上有特殊的载体蛋白存在，和一个自发的放能反应相耦联。

8． gel filtration chromatography。

【答案】gel filtration chromatography （凝胶过滤层析）是指利用具有一定孔径范围的多孔凝

时的环境pH 值，高于和低于此值，酶上的羟基以糖

胶的分子筛作用对生物大分子进行分离的层析技术，即固定相的网孔对不同相对分子质量的样品成分具有不同的阻滞作用，使之以不 同的速度通过凝胶柱，从而达到分离的目的。凝胶过滤又称“分子筛层析”和“凝胶排阻层析”。

二、问答题

9． 蛋白质合成的自体调控是某一种蛋白质与自身的mRNA 结合而阻止自身的翻译。这实际上是一种翻译水 平上的反馈。试提出其他形式的反馈，同样也能导致某一种蛋白质量的降低。

【答案】蛋白质作为自身基因的阻遏蛋白，与自己的启动子结合，从而阻止自身的转录；蛋白质与自己的mRNA 结合，从而促进自身mRNA 的水解。

10．鸟氨酸循环中的产物尿素中的两个氮原子分别来自于哪几种分子，为什么？

【答案】在鸟氨酸循环的过程中，尿素中的两个氮原子分别来自谷氨酸和天冬氨酸。整个过程需要消耗4个高能磷酸键。

11．过氧化氢酶的值为下，过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。

【答案】所谓酶被底物饱和的百分比即是反应速度与最大反应速度的百分比。根据米氏方程知：

12．测定酶活力时为什么要测定反应的初速度? 并且常以测定产物的增加量为宜?

【答案】在一般的酶促反应体系中，底物往往是过量的，测定初速度时，底物减少量占总量的极少部分，不易准 确检测，而产物则是从无到有，只要测定方法灵敏，就可准确测定。因此一般以测定产物的增量来表示酶促反应 速度较为合适。测初速度的另一个原因是避免产物的反馈抑制。

13．什么是黏性末端？它们在DNA 重组技术中有什么重要性？

【答案】黏性末端是特殊的限制酶切割双链DNA 后获得的DNA 片段中的、由双链DNA 末端伸出的单链DNA 短区域。在DNA 重组技术中由于不同来源的DNA 片段（如外源基因和质粒都含有黏性末端）靠黏性末端的碱基互补的氢键相互结合，再经连接酶催化形成DNA 共价连接，所以可重组DNA 。

14．

糜蛋白酶

【答案】

当底物过氧化氢的浓度为时，求在此浓度可以水解苯甲酰-L-酪氨酸乙酯。比活为 已知a-糜蛋白酶只有一个活性位点。求转换数。

15．（1）基于对蛋白质基元和结构域研宄所获得的结果，有人说蛋白质的三级结构比一级结构更加保守，可以对以序列分析追踪蛋白质进化上关系的系统提供一种有效的补充。你同意这种观点吗？请说说你的理由。

（2）你认为离子键是推动蛋白质折叠的重要的作甩力吗？请说出你的理由。

【答案】（1）这种观点也有一定的道理。蛋白质发挥功能是靠三级结构，三级结构是由一级结构决定的。但是在生物分子的进化历程中，由于基因发生错义突变的时候，蛋白质的一级结构会发生改变，但是如果氨基酸突变并不影响到蛋白质的折叠时. 蛋白质的功能仍旧可以得到很好的传递。例如，血红蛋白在许多生物中一级结构差异性较大，但是其三级结构都比较类似，三级结构保守性高于一级结构的保守性。

（2）离子键是推动蛋白质折叠的重要的作用力之一。蛋白质折叠的主要作用力是疏水作用，离子键形成之前，正负离子基团之间的静电作用也是促进蛋白质正确折叠的重要作用力。离子键还是稳定蛋白质正确折叠构象的重要作用力。

16．简要说明可用于判断和确定酶活性中心的一些主要方法。

【答案】酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域，也就是说只有少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性中心。我们通过对酶活性中心进行化学修饰，晶体结构分析等手段判断和确定酶的活性中心。

（1）酶分子侧链基团的化学修饰法：①非特异性共价修饰；②特异性共价修饰；③亲和标记；

（2）动力学参数测定法；

（3）X 射线晶体结构分析法；

（4）定点诱变法。

三、论述题

17．请写出三种测定蛋白质含量的方法名称，并进一步写出其中一种的测定原理。

【答案】蛋白质含量的测定方法：双缩脲法、凯氏定氮法、Folin-酚法、紫外吸收法、胶体金结合法、考马斯亮蓝法。

（1） Folin-酌法（Lowry 法）：Lowry 法是双缩脲法的发展，在碱性条件下，蛋白质中的肽

Folin-酚试剂中的磷钼酸盐一磷钨酸盐被蛋白质中的酪氨酸和苯丙氨酸残键与铜结合生成复合物。

基还原，产生深蓝色（钼兰和 钨兰的混合物）。在一定的条件下，蓝色深度与蛋白质含量成正比。

（2）考马斯亮蓝染色法：考马斯亮蓝G250能与蛋白质的疏水微区相结合。考马斯亮蓝G250的磷酸溶液呈 棕红色，最大吸收峰在465 mn，当它与蛋白质结合后形成的蛋白质-染料复合物有很高的消光效应，导致了蛋白 质定量测定的高敏感度。

（3）紫外吸收法：蛋白质中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，在280nm 处有吸收峰，且吸收值与其含量呈正比关系。