2017年中国矿业大学722生物化学B考研复试核心题库
● 摘要
一、名词解释
1． 级联系统。
【答案】级联系统是指在一个连锁反应中，当一个酶受到激活后，其他酶依次被激活，引起原始信号的放大的连锁反应。
2． 生物膜。
【答案】生物膜是细胞内膜和质膜的总称。镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器的作用。生物膜也是许多与能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
3． 流体镶嵌模型。
【答案】流动镶嵌模型是针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶”在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外，脂和膜蛋白都可以进行侧向扩散。
4． 单纯酶、结合酶。
【答案】单纯酶是指一些只由蛋白质组成，不包含辅因子的酶；
结合酶是指结合有辅因子的酶。
5． 暗反应（dark reaction）。
【答案】暗反应是光合作用不需要光的反应，实际上是C 固定的反应，由卡尔文循环组成。
6． 一碳基团。
【答案】一碳基团是指在代谢过程中，某些化合物可以分解产生的具有一个碳原子的基团。在一碳基团转移过程中起辅酶作用的是四氢叶酸。许多氨基酸的代谢过程与一碳基团的代谢有关，嘌呤与胸腺嘧啶的生物合成也与其密切相关。
7． 高血氨症（hyperammonemia ）。
【答案】高血氨症是指尿素循环中有关的任何一种酶活性完全或者部分缺乏，都会导致其底物在体内过度积累，造成血氨浓度明显升高的一种症状。
8． two-dimensional electrophoresis。
【答案】two-dimensional electrophoresis （双向电泳）是指唯一能同时分辨上千个蛋白质点的技术。其原理是根据 蛋白质的两个一级属性，即等电点和相对分子质量的特异性，将蛋白质混合
物在电荷（等电聚焦，IEF ）和相对分子质量（变性聚丙烯酰胺凝胶电泳，SDS-PAGE ）两个水平上进行分离。
二、问答题
9． 为什么甲状腺素可以口服，而胰岛素只能注射？
【答案】因为甲状腺素是酪氨酸衍生物，在小肠不会被降解，能够直接被肠道吸收后进入血液；而胰岛素是含有51个氨基酸残基的多肽，在胃和小肠被降解为氨基酸，所以只能通过肌肉注射。
10．己糖激酶是糖酵解途径中的限速酶之一，催化己糖的磷酸化反应。当缺乏己糖时，在含有己糖激酶和的反应途径中加入木糖，的水解速度显著增加，解释之。
上是而不是当缺乏己糖时，己糖【答案】
木糖与葡萄糖结构上的差别仅仅是激酶呈钝化构象，而且有较低的
中磷酸基的受体。
11．细胞的膜结构在代谢调节中起什么作用？
【答案】（1）控制跨膜离子浓度和电位梯度；
（2）控制细胞和细胞器的物质运输；
（3）内膜系统对代谢途径起到分隔作用；
（4）膜与酶可逆性结合，经影响酶的性质调节酶的活性，进而对代谢进行调节和控制。
12．什么激素可分为水溶性激素（如肾上腺素）和脂溶性激素（如固醇类激素）。大部分水溶性激素不进入靶细胞里，而是通过作用于细胞表面的受体发挥它的效应；脂溶性激素不仅能进入靶细胞，而且能在细胞核内发挥作用。两类激素作用的模式与它们的溶解性、受体位置有什么相关性？
【答案】水溶性激素不易穿过细胞膜，所以它与靶细胞表面的受体结合，激发细胞内的第二信使（如）形成，通过第二信使发挥作用；脂溶性激素可以通过细胞膜进入细胞内，与细胞内受体结合，作用于影响基因表达。
13．写出甘油磷脂的结构通式，并标出：（1）非极性部分与极性部分；（2）被磷脂酶A2的水解的化学键。
【答案】如图所示 酶活性。木糖由于结构上与酶的天然底物较接近，也能结合到酶上，却没有进行磷酸化反应的羟甲基，常规下由羟甲基占据的位置被一个水分子占据，
充当
图
甘油磷脂又称磷酸甘油酯，最简单的磷酸甘油酯是由
架和为被脂肪酸酯化形成的产物为1，2-二酰基甘油-3-磷酸衍生而来，它的甘油骨甘油-3-磷酸，是其他甘油磷脂的母体化合物，它的磷酸基进一步被极性醇酯化，形成各种常见的甘油磷脂。甘油磷脂的酯键和磷酸二酯键能被磷脂酶专一地水解。
14．食入缺乏必需氨基酸甲硫氨酸的食物，除了不能合成足够的蛋白质外，还会造成什么后果？
【答案】甲硫氨酸的缺乏将会抑制需要S-腺苷甲硫氨酸的所有反应。这里值得注意的是由于甲硫氨酸的缺乏因而不能从磷脂酰乙醇胺合成磷脂酰胆碱。
三、论述题
15．（1）根据蛋白质的理化性质，详细阐述蛋白质分离提纯的主要方法。
（2）请写出5种以上分离纯化蛋白质的层析方法，并写明其分离蛋白质的依据是什么。 （3）试叙述从细胞粗提物中，分离纯化某一特定蛋白质的基本原理和主要的方法
（4）概述可作为纯化依据的蛋白质性质及据此发展的方法。
【答案】蛋白质由氨基酸构成，一部分性质与氨基酸相同，如两性游离和等电点、某些呈色反应等。但蛋白质是由氨基酸借肽键构成的高分子化合物，又有不同于氨基酸的性质，如易沉降、不易透过半透膜、变性、沉淀凝固等。通常可利用蛋白质的理化性质和生物学性质来纯化蛋白质。而分离纯化蛋白质又是研宄单个蛋白质结构与功能的先决条件。
蛋白质表面极性基团形成的水化膜。蛋白质有较大的表面积，对许多物质有吸附能力。多数球状蛋白表面分布有很多极性基团，亲水性强，易吸附水分子，形成水化层，使蛋白溶于水，又可隔离蛋白，使其不易沉淀。
（1）蛋白质分子颗粒表面多为亲水基团，因而通过吸水分子形成一层水化膜，这是蛋白质胶
体稳定的重要因素之一。盐析就是利用
溶液中析出，使不同性质的蛋白质初步得到分离。
（2）蛋白质分子质量较大，不易通过半透膜，故可利用透析的方法将其与小分子化合物分开。人们常用透析法去除蛋白质溶液中的盐等小分子为进一步纯化作准备。
（3）凝胶层析法是一种根据各种蛋白质分子质量的差异进行分离纯化蛋白质的方法。含有各
等中性盐破坏蛋白质的水化膜，使之从