2018年中国地质大学(武汉)生物地质与环境地质国家重点实验室645生物化学考研核心题库
● 摘要
一、名词解释
1． 抗毒素。
【答案】抗毒素是一类对毒素具有中和作用的特异性抗体。能中和相应外毒素的毒性作用，机体经产生外毒素而致病的病原菌感染后即能产生抗毒素。外毒素经甲醛处理后，可丧失毒性而保持免疫原性成为类毒素，应用类毒素进行免疫预防接种，使机体产生相应的抗毒素可以预防疾病。
2． 核心酶。
【答案】核心酶是指没有亚基的RNA 聚合酶。大肠杆菌的RNA 聚合酶全酶由5个亚基组 成
3． 蛋白质等电点。
【答案】当溶液在某一定
点。
4． 结合蛋白质。
【答案】结合蛋白质是指除含有氨基酸外还含有其他化学成分（如糖、脂肪、核酸、磷酸及色素等），保证蛋白质的正常生物学活性的蛋白质分子。例如：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、金属蛋白、黄素酶、磷蛋白等。
5． 脑苷脂（cerebroside ）。
【答案】脑苷脂是由神经酰胺和半乳糖（或葡萄糖）组成，糖链与神经酰胺
苷键相连，最初从脑组织提取到，故称脑苷脂。
6．
【答案】是米氏常数，是指米氏酶反应速率达到最大值一半的时候底物的浓度，它可以用来反映底物与酶的亲和力。
7． 酶的化学修饰调节。
【答案】酶的化学修饰调节是指酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，
第 2 页，共 23 页 的环境中，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷称为蛋白质等电为零，在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液的上的羟基以糖
从而引起酶活性的改变。
8． ACP 。
【答案】ACP 即酰基载体蛋白，是一种低相对分子质量的蛋白质，组成脂肪酸合成酶复合体的一部分，并且在脂肪酸生物合成时作为酰基的载体，酰基以硫酯的形式结合在4-磷酸泛酰疏基乙胺的巯基上，后者的磷酸基团又与酰基载体蛋白的丝氨酸残基酯化。
二、问答题
9． 简述A 、B 、Z-DNA 双螺旋结构的共同特征。有哪些证据支持这种结构? 它的发现具有的生物学意义是什么？ 【答案】的共同特征包括：
（1）DNA 由两条呈反平行的多聚核苷酸链组成；
（2）组成右手双螺旋的两条链是互补的，它们通过特殊的碱基对结合在一起，碱基配对规则是一条链上的A 总是与另一条链的T , G 总是和C 以氢键配对。其中
基对有3个氢键；
（3）碱基对位于双螺旋的内部，并垂直于暴露在外的脱氧核糖磷酸骨架。碱基对之间通过疏水键和范德华力相互躲叠在一起，对双螺旋的稳定起一定的作用；
（4）双螺旋的表面含有大沟和小沟。
支持双螺旋的证据主要是X 射线衍射数据和Chargaff 规则，双螺旋发现的生物学意义是可以用来解释与DNA 相关的一切功能。
10．计算一个含有126个AA 残基的多肽，若呈
构长度为多少nm?
【答案】多肽链形成的a-螺旋，每个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距为
基酸之间的垂直距离为126个AA 残基的多肽形成螺旋后共用螺旋
结果一致。
伸展结构中为0.36nm ，所所以形成的a-螺旋的长度应为个基绕轴旋转上升的距离进行计算，即相邻的氨个，
螺距为碱基对有2个氢键碱螺旋状态，其长度为多少nm 。若呈折叠法结果为18.9nm , 另外，我们也可依据氨基酸每多肽链若形成P-折叠结构时，同理，由于每一个氨基酸残基在
以我们可以获得其长度为：
11．血红蛋白氧饱和度与氧分压关系曲线的特征如何? 有何生理意义？
【答案】协同效应、波尔效应和别构效应三者使血红蛋白的氧合曲线呈S 形。在肺部，
较高，血红蛋白被饱和，在组织中，
白的输氧能力达到最高效率，能够更好完成运输氧的功能。
比降低，S 形的氧合曲线加大血红蛋白的卸氧量，使血红蛋
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12．（1）一个酸向阳极移动？哪些氨基酸向阴极移动？ 和的混合液在时进行纸电泳，指出哪些氨基
（2）带相同电荷的氨基酸如Gly 和Leu 在纸电泳时常常稍能分开，解释其原因。
（3）假如有一个
【答案】（l ）是它们的部分羧基以
但彼此不能分开。
和的混合液，在的在6左右。在形式，而氨基几乎全部以的分别是7.6和10.8。在进行电泳，然后用茚三酮显色。时，这些氨酸基都带正电荷（也就，的形式存在）所以它们都向阴极移动，时，它们亦带正电荷，所以亦向阴
的是3.0,
在画出电泳后氨基酸的分布图。分别标明向阳极或阴极移动、停留在原点和分不开的氨基酸。 极移动。但由于它们带的正电荷多，所以能和其他向阴极移动的氨基酸分开。时，它带负电荷，向阳极移动。
（2）电泳时若氨基酸带有相同电荷则相对分子质量大的比相对分子质量小的移动得慢。因为相对分子质量大的氨基酸，电荷与质量的比小，导致单位质量移动的力小，所以移动慢。
（3）见图, 在
的接近，虽然理论上时，带负电荷，向阳极移动。带正电荷向阴极移动。和
能和分开，但实际上彼此不易分离。
图
13．假定你决定从一种新的生物Streptococcus bartelium体内纯化核糖核酸酶，你选择盐析作为纯化的第一步，随着你JJnA 硫酸铵到细胞裂解物之中，进行分级分离。如果你添加的盐浓度是0.5mol/L、lmol/L、1.5mol/L、2mol/L、和2.5mol/L，你如何确定你要的蛋白质在哪一级分离沉淀之中？
如果你选择离子交换层析作为纯化核糖核酸酶的第二步，同样需要确定哪一部分含有目标蛋白。你会使用哪一种离子交换树脂? 为什么? 你如何从交换树脂中洗脱下你的目标蛋白？
你将纯化的蛋白质走SDS-PAGE ，在考马斯亮蓝染色以后，你看到一条单一的
种蛋白质是一种核糖体蛋白，于是你决定再进行一次蛋白质染色，这一次你发现了一条
小的条带。这一次染色方法是什么？为什么
会多显示出新的条带，你如何分离这两种蛋白质？
【答案】（1）在纯化蛋白质过程中，首先需要建立一种测定活性的方法。测定核糖核酸酶活性的方法是利用其将RNA 降解成单个核苷酸的活性。使用放射性标记的NTP ，可转录出带放射性标记的RNA 。以此作为核糖核酸酶的底物，将其与含有酶的部分保温，然后用TCA 沉淀，再使用特定的滤膜过滤，通过测定流过滤膜的带有同位素标记的核苷酸的放射性，可测定出纯化物中酶活性的高低。
第 4 页，共 23 页 大小的大条带。为了确定它是不是核糖核酸酶，你决定将条带切下，然后测序。然而，你吃惊的发现，这