题目：壳聚糖多肽金属配合物的制备、表征及催化BNPP水解动力学研究

作为地球中第二大天然有机物的甲壳素在自然界中是与蛋白质以共价键的形式结合，作为一种特殊的糖蛋白参与生物的生命活动。本论文是以人工的手段合成类似结构的糖蛋白，并构建具有空间构向的人工金属酶，来催化环境中有毒的磷酸酯降解。在水－乙酸乙酯均相体系中，利用壳聚糖分子上的自由氨基引发L-色氨酸环内酸酐（NCA）的开环聚合，将L-色氨酸引入低分子量水溶性的壳聚糖的侧链，合成了一系列拥有不同长度的聚L-色氨酸侧链的壳聚糖-多肽接枝共聚物。通过红外光谱、固体核磁共振、X射线衍射、元素分析、差示量热扫描等手段对所合成的接枝共聚物的结构和性能进行表征。结果发现：合成的接枝共聚物呈海绵状的多孔结构；并且其溶解性能、荧光性能及其聚-L-色氨酸侧链的二级结构均与其聚-L-色氨酸侧链的长度有关。随着聚-L-色氨酸侧链长度的增加，其在强极性溶剂二氯乙酸中的溶解过程变得愈加缓慢，在360 nm处的荧光发射光谱增强，聚-L-色氨酸侧链的二级结构也由β-折叠向α-螺旋结构过渡。此外，此类接枝共聚物还具有良好的机械性能，这使它可以替代壳聚糖应用在组织工程材料等领域。合成了以单纯壳聚糖（CS）和壳聚糖-聚-L-色氨酸（CS-Trp）为配体的Cu(II)配合物，并对其配位方式进行了研究。在此基础上，分别以这两种配合物作为模拟酶催化磷酸双酯BNPP水解。结果发现，这两种配合物对BNPP的水解都具有一定的催化活性。与BNPP的自发水解相比，两者分别能使其速率提高104和103倍。两者催化的机理是均在Cu(II)的路易斯酸作用下使其配位的水分子极化失去质子成为金属羟基，该金属羟基作为亲核试剂进攻BNPP的P原子的正电中心，促使BNPP的水解。并且，在所选的实验条件下，这两种配合物催化BNPP水解的动力学模型都基本符合酶促反应动力学模型。其中，CS-Cu催化BNPP水解的的最大反应速率Vmax1=9.217×10-9 mol•L-1•s-1，米氏常数KM1=8.154×10-4，转换数TN1=9.217×10-4 s-1，反应级数n1＝0.697，速率常数k1=6.139×10-7 (mol•L-1)0.303•s-1；CS-Trp-Cu催化BNPP水解的最大反应速率Vmax2＝2.905×10-10mol•L-1•s-1，米氏常数KM2=9.083×10-4，转换数TN2=2.905×10-6s-1，反应级数n2＝0.740，速率常数k2=1.765×10-8(mol•L-1)0.260•s-1。