2018年同济大学医学院840生物综合之生物化学考研基础五套测试题
● 摘要
一、名词解释
1. 密码子的偏爱性(codonbias )。
【答案】密码子的偏爱性是指不同生物体对编码同一种氨基酸的不同密码子(同义密码子)的使用频率不同,即 对不同密码子的偏爱性不同。
2. 磷酸戊糖途径。
【答案】磷酸戊糖途径是指细胞质中,由6-P-
葡萄糖直接氧化脱羧生成核酮糖,并进一步单糖磷酸酯互变,再生6-P-葡萄糖的过程。
3. 寡聚酶。
【答案】寡聚酶是指由两个或两个以上亚基组成的酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的,也可以是不同的。亚基间以非共价键结合,容易用酸碱、高浓度的盐或其他的变性剂分离。寡聚酶的相对分子质量可以达到几百万。
4.
细胞色素
【答案】
细胞色素
是一种含铁卟啉辅基的b 族细胞色素,因为它与一氧化碳结合时,在
450nm 波长处有最大吸收峰而得名。它能与氧直接作用,属于加单氧酶类,反应中一个氧原子进入代谢物使代谢物羟化,另一个氧原子还原为水,因此又称混合功能氧化酶(mixed function oxidase
)。细胞色素
氧化还原系统是存在于动植物微粒体膜上的一种非线粒体电子传递链,
不与ADP 磷酸化相偶联,不能生成
5. 增色效应(hyperchromiceffect )。
【答案】增色效应(hyperchromice ffect)是指核酸变性时由于高级结构被破坏,碱基暴露程
度增加而使得
6.
次级胆汁酸
的光吸收值升高的现象。
NADPH 和5-P-
【答案】次级胆汁酸是指由初级胆汁酸在肠道内经细菌的作用下氧化生成的胆汁酸,包括脱氧胆酸和石胆酸以及其与甘氨酸和牛磺酸的结合产物。
7. 铁硫蛋白。
【答案】铁硫蛋白又称铁硫中心,是含铁原子和硫原子的一' 类金属蛋白质。Fe —S 在呼吸链中多与黄素酶或Cytb 结合成复合物存在,其中铁作为单电子传递体可逆地进行氧化还原反应。
8. 核酸的变性与复性。
【答案】核酸的变性是指核酸双螺旋的氢键断裂,变成单链,并不涉及共价键的断裂的过程。核酸的复性是指变性DNA 在适当条件下,可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程。
9. 转角。
【答案】
转角是指在蛋白质的多肽链中经常出现180°的回折,在肽链回折处的结构,也
称弯曲,
或称发夹结构。它一般由4个连续的氨基酸残基组成,由第一个氨基酸残基的C-0与第四个氨基酸残基的N-H 之间形成氢键,
使转角成为比较稳定的结构。
10.氨基酸残基(amino acid residue)。
【答案】氨基酸残基是指肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是完整的分子。
二、问答题
11.计算一分子丙氨酸脱氨后彻底氧化形成ATP 的分子数。
【答案】丙氨酸脱氨形成丙酮酸,丙酮酸氧化脱羧产生1
分子分子
在三羧酸循环中,有4次脱氢,其中3
次产生
再加上由琥珀
酰
生成7.5
分子
成1.5分
子
通过呼吸链可生成2.5
1
次产生
生
所以共产
生
生成琥珀酸产生1分
子
分子。所以1
分子丙氨酸脱氨后彻底氧化形成分子数为12.5。
12.先用巯基乙醇处理胰岛素使其二硫键断开,再移除巯基乙醇让二硫键重新形成;如果A 、B 两条肽链可以经由一或两个二硫键连接,总共有多少种不同的连接方式?
【答案】A 、B 两链分别有4个和2
个
通过一个二硫键将两链连接会有4×2=8种;形成
两个二硫键连接则有4×3=12种,故总共有8+12=20种不同的连接方式。
13.为什么糖摄入量不足的爱斯基摩人,从营养学的角度看,吃含奇数碳原子脂酸的脂肪比含偶数碳原子脂酸的脂肪好?
【答案】因为奇数碳原子脂酸降解最后产生丙酰CoA , 这个化合物进一步代谢生成琥珀酰CoA ,琥珀酰CoA 将减轻爱斯基摩人糖的缺乏,并且因为增加了三羧酸循环中间物的水平因而减轻了伴随而来的酮症。
14.蛋白质的a-螺旋结构有何特点?
【答案】(1)多肽链主链绕中心轴旋转,形成棒状螺旋结构,
每个螺旋含有基,螺距为
成氢键。
(3
)天然蛋白质的. 螺旋结构大多为右手螺旋。
个氨基酸残
氨基酸之间的轴心距为
(2
)螺旋结构的稳定主要靠链内氢键,每个氨基酸的N-H 与前面第四个氨基酸的C=0形
15.高蛋白膳食者何种维生素的需要量增多?
【答案】
维生素
的需要量増多。高蛋白膳食者体内的氨基酸代谢旺盛。而维生素
是氨基
酸转氨酶及氨基酸脱羧酶的辅酶组成成分,所以高蛋白膳食者的氨基酸代谢旺盛,
所需的维生素必然增多。
16.同一种生物的不同个体可以测定DNA 碱基有差异,但合成的蛋白质序列无变化,说明原因。
【答案】差异可能为非编码区或内含子;编码区差异可能由于密码子简并性。
17.细胞的膜结构在代谢调节中起什么作用?
【答案】(1)控制跨膜离子浓度和电位梯度; (2)控制细胞和细胞器的物质运输; (3)内膜系统对代谢途径起到分隔作用;
(4)膜与酶可逆性结合,经影响酶的性质调节酶的活性,进而对代谢进行调节和控制。 18.
糜蛋白酶【答案】
19.(1)从
上如何区分竞争性抑制与非竞争性抑制?
的值会增加,
在非竞争性抑制的情况下
的大小
可以水解苯甲酰-L-酪氨酸乙酯。比活为
已知
a-糜蛋白酶只有一个活性位点。求转换数。
(2
)为什么竞争性抑制不改变(3
)为什么非竞争性抑制不改变
(4)从分子机制上说明竞争性与非竞争性抑制? 【答案】(1
)在竞争性抑制的情况下不会改变。
(2)竞争性抑制只是阻碍了底物的结合并不影响催化。 (3)非竞争性抑制并不影响酶与底物的结合。
(4)竞争性抑制剂与酶的活性部位结合,从而阻止了底物与酶的结合。非竞争性抑制剂与非活性部位结合导致酶的构象发生变化,导致活性部位与底物的结合能力与转化底物的能力下降。
相关内容
相关标签