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2018年南华大学南华临床学院306临床医学综合能力(西医)[专业硕士]之生物化学考研基础五套测试题

  摘要

一、名词解释

1. DNA 二级结构。

【答案】DNA 的二级结构是指两条DNA 单链通过碱基互补配对的原则,所形成的双螺旋结构。

2.

(泛紊)又称泛肽,是由76个氨基酸组成的高度保守的小分子蛋白,它广【答案】

泛存在于各种细胞,故名泛素。泛素在真核细胞中的含量尤为丰富,负责标记待分解的蛋白质,介导其选择性降解。泛素在蛋白定位、细胞周期、凋亡、代谢调节、免疫应答、信号传递、转录

调控、应激反应以及修复等生命活动中发挥重要作用。

3. 氢键(hydrogen bond)。

【答案】氢键是稳定蛋白质和DNA 二级结构的主要化学键。由电负性强的原子与氢形成的基团如N-H 和O-H 有很大的偶极矩,成键电子云分布偏向负电性大的原子,使正电荷的氢原子在外侧裸露。当带正电荷的氢原子遇到另一个电负性强的原子时,就产生静电引力,而形成氢键:X-H …Y 。

4. 单核苷酸。

【答案】单核苷酸是指核苷与磷酸缩合生产的磷酸酯。

5.

冈崎片段

【答案】

冈崎片段

合成的一组新的短

为 是指在不连续复制过程中,沿着后随从链的模板链

个核苷酸残基。这些新的短片段

片段。其长度在真核与原核生物当中存在差别,真核生物的閃崎片段长度

复制的科恩伯格机理提供了依据。个核苷酸残基,

而原核生物的长度为

随后又被连接酶连接形成较长的片段。冈崎片段的发现为

6. 氨基酸残基(amino acid residue)。

7.

【答案】【答案】氨基酸残基是指肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是完整的分子。 (限制性内切酶)。 (限制性内切酶)时是指一类能识别双链DNA 中特定的核

苷酸序列,

并断开每条链的一个磷酸

8. 折叠。 的DNA 内切酶,时细菌限制修饰系统的重要部分,可防止外源DNA 的入侵。目前发现了三类限制性内切酶,其中第二类酶是基因工程重要的工具

【答案】折叠是蛋白质中常见的一种二级结构,折叠结构的肽链几乎是完全伸展的,邻近两链以相同或相反方向平行排列成片状结构。两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm 。折叠结构的氢键是由邻近两条肽链中一条的CO 基团与另一条的NH 基之间所形成。

二、问答题

9. 给大白鼠注射二硝基酿可引起体温升高,试解释原因。

【答案】2,4-

二硝基苯酚(

透性升高,

影响了)对电子传递链无抑制作用,

但可使线粒体内膜对的通的进行,使产能过程与能量的贮存脱离,刺激线粒体对氧的需要,呼吸链的氧化作加强,能量以热的形式释放。因此,摄入解偶联剂后会引起大量出汗、体温升高、

氧耗增加、

值下降、的合成减少。

10.蛋白质跨膜运送有几种类型?

【答案】蛋白质跨膜运送包括:内吞或外排、通过内质网膜和通过线粒体等细胞器膜3种类型。

新生的分泌型蛋白的N 端存在一段富含疏水氨基酸的信号肽,它被胞浆中的信号识别蛋白识别,携带新生肽链并结合到内质网的停泊蛋白上,使新生肽链进入内质网,完成翻译后信号肽则被水解。

翻译后才进入线粒体等细胞器的蛋白质都含有一段带正电荷的序列-导肽,导肽既具有亲水性又具有疏水性,在其他因子的帮助下,导肽牵引蛋白质定向进入线粒体等细胞器。

11.蛋白质和氨基酸分解代谢所产生的氨有哪些出路?在动物体内和植物、微生物体内有何不同?

【答案】

由蛋白质和氨基酸分解代谢所产生的

物体内

用的

既是废物,又是氮源。在植物和某些微生贮存于体的能力,但重新利

作为氮源而贮存占很重要的地位,

主要是生成谷氨酰氨和天冬酰胺将仅占代谢中所产生的游离内,

再用于嘌呤、嘧啶、氨基酸的生物合成。人和动物也有上述重新利用的少部分。游离氨是有毒物质,脱氨作用所产生的氨在动物体内不能大量积存,绝大部分是向体外排泄。各种动物排氨的方式不同,有的动物如鱼类可直接排氨,有的动物则要把氨转变成其他形式的含氮化合物再排出体外,如鸟类排尿酸,人和其他哺乳动物在肝脏中经鸟氨酸循环将氨转变成尿素后再排出体外。

12.如果一个DNA 分子的序列为pdGpdCpdGpdT , 请写出外切核酸酶按照下列三种方式切割生成的产物。

(1)(2)(3)【答案】

13.—般来说DNA 稳定,而RNA 不稳定,DNA 稳定有什么生物学意义,RNA 不稳定又有什么意义?

【答案】DNA 带有遗传信息,需要稳定保留;mRNA 是合成蛋白质的信息载体,但它只是在合成蛋白质时需要,如果它稳定长期存在,那么即使不需要这种蛋白质的时候也会继续合成,这样不但浪费能量也会造成各种疾病,因此大多数蛋白质是短命的(分钟级);当需要更多蛋白质的时候是通过合成更多mRNA 来实现的。

14.别构酶有何特性?

【答案】(1)变构酶一般都含2个以上亚基,亚基在结构上及功能上可相同或不同。

(2)变构酶的分子中一般有两种与功能相关的部位,即调节部位和催化部位,二者在空间上分开,可在同一亚基或不同亚基上。

(3)每个酶分子可结合一个以上的配体(包括底物,效应剂,激活剂,抑制剂),理论上结合底物和效应剂的最大数目同分别与催化部位和调节部位数目一致。

(4)配体和酶蛋白的不同部位相结合时,可在底物-底物,效应剂-底物和效应剂-效应剂之间发生协同效应,此效应可是正协同也可是负协同,其中同促效应以正协同居多。

(5)协同效应可用动力学图来鉴别,可用协同系数大于1、小于1或等于1表示。

(6)别构酶因其协同效应,因而动力学曲线为S 形(正协同效应),而非双曲线或是表观双曲线(负协同效应)不符合米氏方程。

(7)别构酶出现协同效应的机制,可以是酶和配体结合引起酶分子空间构象的改变,从而增加或降低了酶和下一分子配体的亲和力。

15.为什么乙酰CoA 特别适合于用作丙酮酸羧化酶的激活剂?

【答案】丙酮酸羧化酶只有在乙酰CoA 浓度升高时才能被激活。一方面,当细胞的能量需求因缺乏草酰乙酸而不能被满足时,乙酰CoA 的富集即可激活丙酮酸羧化酶以催化回补反应生成草酰乙酸;另一方面,当乙酰CoA 浓度因细胞的能量需求已被满足而升高时,丙酮酸将经由糖异生途径生成葡萄糖,而该转化的第一步反应正是丙酮酸羧化成草酰乙酸。

核酸外切酶切磷酸二酯键的酯键; 核酸外切酶切磷酸二酯键的酯键; 核酸外切酶切磷酸二酯键的酯键。