2018年新乡医学院齐齐哈尔医学院704药学综合二药理学生物化学)之生物化学考研强化五套模拟题
● 摘要
一、名词解释
1． 蛋白质的腐败作用
用。
2． zinc finger。
【答案】Zincfinger （锌指结构）最早发现于转录因子TF^IA，为5SrRNA 基因转录所必需，是反式作用因子DNA 结合结构域中的一种基序结构，含一至多个重复单位。每一锌指单位约有30个氨基酸残基，形成一个反向平行
基和螺旋上两个组氨酸残基与
中，两个发夹，随后是一个螺旋，由片层上两个半胱氨酸残螺旋上的氨基酸构成四面体配位结构。另一种类型是在其DNA 结合结构域 【答案】蛋白质的腐败作用是指肠道细菌对部分未消化的蛋白质及部分消化产物所发生的作锌簇，每个锌离子与四个半胱氨酸残基构成四面体结构。其中，
残基参与识别不同的DNA 。
3． 位点特异性重组（site-specific recombination）。
【答案】位点特异性重组是指发生在DNA 特异性位点上的重组。
4． 活性中心转换数。
【答案】活性中心转换数是指单位活性中心在单位时间内转换底物的数目，是酶促活力的衡量。
5． P/0。
【答案】磷氧比是指经电子与氧结合生成水的过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（或者是生成ATP 的分子数）。电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP 。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P/0）。如NADH 的磷氧比值是2.5，磷氧比值是1.5。
6． 分子伴侣（molecular chaperon）。
【答案】分子伴侣是指帮助细胞内大多数蛋白质正确折叠的特殊蛋白质。
的
7． 等电聚焦电泳。
【答案】等电聚焦电泳（IFE , isoelectric focusing electrophoresis）是指利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）
在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH 梯度的电泳方法，电泳时每种蛋白质迀移到它的等电点（pI ）处，即梯度中的某一pH 时，由于表面静电荷为零而停止泳动。
8． 嘧啶核苷酸的从头合成途径（de novo pyridine nucleotide synthesis）。
【答案】嘧啶核苷酸的从头合成途径是以谷氨酰胺、天冬氨酸、
成嘧啶核苷酸，是嘧啶核苷酸合成的主要方式。
小分子为原料，从头合
二、问答题
9． DNA 变性与降解的区别是什么？
【答案】变性只涉及次级键的变化，是双链间螺旋被破坏，碱基间的氢键断裂；降解是指磷酸二酯键的断裂。
10．计算lmol 的九碳饱和一元羧酸在有氧条件下完全氧化可产生多少摩尔
否则不得分）
【答案】九碳饱和一元竣酸完全氧化时需经过活化为软脂酰化后剩下1分子丙酰丙酰
在的催化下生成琥珀酰
和产
生链完成完全氧化过程，产
生
11．在标准条件下的反应：
已知：
（2）计算该反应的氧化还原电势差和标准自由能变化。
（3）约能合成多少【答案】（为结合态） 是电子受体。
反应能进行。
（2）该反应的氧化还原电势差
标准自由能变化
（3）约能合成
12．酶是怎样提高酶反应速度的? 试举例说明。
【答案】酶通过降低反应活化能而提高反应速度。酶以相同的程度改变正向和逆向反应的速
（给出计算依据，然后经过3次氧个
或消耗然后进入三竣酸循环和呼吸的数
为 （1）确定哪个电对是电子供体，哪个电对是电子受体，确定该反应自发进行的方向。 是电子供体；
度常数，因而不改变反应的平衡常数。酶有两种方式降低反应活化能：（1）酶与反应物结合形成一个或多个类似过渡态的具有较低能量的中间构象状态。（2）酶只在一个彼此合适的位置（活性部位）定向结合反应分子，从而降低反应负熵，提高反应性。一个典型的例子是磷酸丙糖异构酶催化甘油醛（G3P ）与磷酸二羟丙酮（DHAP ）的互变异构。该酶含有两个相同的亚基。其活性部位可结合G3P 或DHAP 。两种结合都形成烯二醇中间体。烯二醇中间体被酶“盖”稳定。实验证明如果破坏酶“盖”，催化效率将下降10万倍。如果将Glul65变成Asp ，催化效率将下降1000倍。
13．请解释脂肪肝产生的原因？
【答案】脂肪肝是过多的甘油三酯在肝组织积存。正常情况下，甘油三酯与磷脂、载脂蛋白等结合成VLDL 分泌入血，如果磷脂合成原料缺乏，如必需脂肪酸、胆碱缺乏，甲基化作用障碍，甘油三酯不能形成VLDL 释出肝细胞，在肝细胞内积存而形成脂肪肝。另外，酗酒也可以引起脂肪肝，因为大量乙醇在肝脏脱氢可使比值升高，也减少脂肪酸的氧化，引起积累。
14．从一种植物叶中得到了粗细胞提取液，每毫升含蛋白质32mg ，在提取条件下，. 提取液的催化反应速率为取50ml 提取液，用硫酸铵盐析分析，将饱和度
测定其反应速度为的沉淀物，再溶于10ml 水中，此溶液的蛋白质浓度为50mg/ml, 从中取出
计算：
（1）提取过程中，酶的回收百分率；
（2）酶的提纯倍数。
【答案】酶的提纯常包括两方面的工作，一是把酶制剂从很大体积缩到较小体积；二是把制剂中大量的杂质蛋白和其他大分子分离出去。本题采用的是盐析法。为了判断分离提纯的优劣，一般用两个指标来衡量：一是总活力的回收，二是比活力提高的倍数。
粗提取液：蛋白质浓度=32mg/ml，50ml 提取液含总蛋白质=50X32=1600mg。蛋白质的活力单位数
=，现取
_
则所含蛋白质
则比活力：二活力单位数/
蛋白质14/32U/mg总活力
提纯液：蛋白质浓度=50mg/ml, 10ml 提纯液内含总蛋白质=50X10=500mg。蛋白质的活力单位数=0.65pmol/min, 现取10叫，
则所含蛋白质则比活力2=活力单位数/蛋白质
=65/50U/mg
所以酶的回收百分率=总活力2/总活力产[（65/50）×500]/[（14/32）×1600]=93%。酶的 提纯倍数=比活力2/比活力产（65/50）/（14/32）=3（倍）。
15．马拉松运动员在赛跑之前需要最大限度地进行碳水化合物的储存，以维持在长时间比赛中对能量的需求。教练通常要求运动员在比赛之前摄入大量的糖。为什么摄入淀粉比直接摄人简单的糖更合理？
【答案】直接摄入单糖和其他简单的糖类会在短时间内引起血糖浓度的升高，血糖浓度升高
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