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2018年延边大学临床学院306临床医学综合能力(西医)[专业硕士]之生物化学考研仿真模拟五套题

  摘要

一、名词解释

1.

别构酶

【答案】别构酶是指含有别构中心的酶。别构中心在结合别构效应物以后构象发生变化,从而影响到活性中心的构象,最后改变酶的活性。

2.

【答案】是米氏常数,是指米氏酶反应速率达到最大值一半的时候底物的浓度,它可以用来反映底物与酶的亲和力。

3. 拼接体(spliceosome )。

【答案】拼接体是由mRNA 前体、各种拼接因子、5种snRNP 等在细胞核内按照一定次序组装起来的超分子复合物,是拼接反应发生的场所。

4. (己糖单磷酸途径)。

【答案】

(己糖单磷酸途径)即磷酸戊糖途径,是葡萄糖

和5-磷酸核

途径是细

分解代谢的一条旁路。6-磷酸葡萄糖酶促氧化分解,产生5-磷酸核酮糖、

胞产生还原力

5. 蛋白质四级结构。

【答案】蛋白质的四级结构是指蛋白质的亚基聚合成大分子蛋白质的方式。维系四级结构的力有疏水作用、氢键、范德华力、离子键。

6. G 蛋白(Gprotein )。

【答案】G 蛋白(Gprotein )是一种界面蛋白,位于细胞膜的内侧,并由3个亚基组成鸟苷酸结合蛋白。当该三聚体与GTP 结合后,亚基被释放。

亚基组成二聚体可以分别激活下游信息通路上的靶蛋白。

7. 转座子(transposon )。

【答案】转座子是指可以在同一 DNA 分子的不同位置或者不同DNA 分子之间发生转移的

酮糖经过一系列非氧化还原反应,重新转变为6-磷酸葡萄糖或其他糖酵解中间物。的主要途径, 为核酸代谢提供磷酸戊糖,同时是细胞内各种单糖互相转变的重要途径。 或抑制

DNA 序列。

8.

原癌基因

【答案】原癌基因,又称转化基因,是指人类或其他动物细胞(以及致癌病毒)固有的一类基因。它们一旦活化便能促使人或动物的正常细胞发生癌变。

二、问答题

9. 糖蛋白的寡糖链有何生物学功能?

【答案】糖蛋白上的亲水性糖链不仅可以改变其蛋白组分的极性和溶解度,而且空间及电荷性互作还可能会影响到多肽链的局部构象,从而避免蛋白质组分被水解。

10.说明Calvin 用以揭示途径的技术方法及相关实验。

【答案】双向纸层析和同位素标记技术。

11.对于表达载体有何要求?

【答案】

表达载体如质粒,具有所有正常克隆载体的组成(如复制起始点,可供选择的

聚标记,多克隆位点),而且它还具有使插入的DNA 被转录的能力。它具有RNA 聚合酶,如

酶的细胞系一起使用。

12.什么是编辑?有何意义?

【答案】

编辑是指在水平上改变遗传信息的过程。具体说来,

指基因转录产生的分子中,由于核苷酸的缺失、插入或置换,基因转录物的序列不与基因编码序列互补,使翻译生成的蛋白质的氨基酸组成,不同于基因序列中的编码信息的现象。生物学意义:

(1)改变和补充遗传信息;

(2

(3

(4

(5

)的编排能增加基因产物的多样性; 编辑与生物细胞发育与分化有关,是基因表达调控的一种重要方式; 编辑还可能是基因产物获得新的结构和功能,有利于复杂的生物进化; 编辑很可能与学习、记忆有关。 合酶的启动子,以及终止序列。这些都位于多克隆位点附近,这些载体与可以产生T7RNA 聚合

13.如果一段DNA 序列GGTCGTT 上面一条链被亚硝酸处理,那么经过两轮复制以后,最可能的产物是什么?

【答案】亚硝酸是一种非特异性的脱氨基试剂,C 、A 、G 在亚硝酸的作用下分别转变为尿嘧啶、次黄嘌呤和黄 嘌呤。尿嘧啶与A 配对,所以经过两轮复制后,CG 碱基对变成TA 碱基对。次黄嘌呤与C 配对,所以经过两轮 复制后,A T 碱基对变成GC 碱基对。黄嘌呤依然与C 配对,

GGTCGTT 中的C 被亚硝酸 脱氨基, 所以不改变節对性质。经过两轮复制以后,将变成GGTTGTT 。

14.某一个酶的浓度为时的初速度。

【答案】

因为

当时测得

计算出底物

当时:

15.一种tRNA 有可能适应所有的亮氨酸密码子吗?

【答案】亮氨酸有六个密码子,摆动学说允许密码子第三位最多有三个不同的核苷酸与反密码子第一位的同一个核苷酸相互作用。亮氨酸有六个密码子的事实意味着它们除了第三位的核苷酸外,其他位置的核苷酸也存在不同,因此,一个特定tRNA 分子的反密码子不可能识别亮氨酸的六个不同的密码子。

16.细胞的膜结构在代谢调节中起什么作用?

【答案】(1)控制跨膜离子浓度和电位梯度;

(2)控制细胞和细胞器的物质运输;

(3)内膜系统对代谢途径起到分隔作用;

(4)膜与酶可逆性结合,经影响酶的性质调节酶的活性,进而对代谢进行调节和控制。

三、论述题

17.蛋白质分离纯化技术中哪些与它的等电点有关? 试述这些技术分离纯化的原理。

【答案】蛋白质分离纯化技术中主要有等电点选择性沉淀和等电聚焦电泳两项技术与蛋白质的等电点有关。

等电点选择性沉淀:蛋白质分子属于两性离子,所带电荷因溶液pH 不同而变化,当所带正负电荷相等时,溶液的pH 即为该两性离子的等电点。在等电点时,蛋白质分子以双极离子存在,总净电荷为零,颗粒无电荷问的排斥作用,易凝集成大颗粒,因而最不稳定,溶解度最小,易沉淀析出。不同等电点的蛋白质可以通过调整溶液pH 依次沉淀,并且沉淀出来的蛋白质可保持天然构象,能再溶解于水中并具有生物活性。等电聚焦电泳:蛋白质在等电点时,总净电荷为零,在外电场作用下,既不向正极移动,也不向负极移动。各种蛋白的等电点不同,在同一pH 时所带电荷不同,在同一电场作用下移动的方向和速度也不同,可用电泳来分离提纯蛋白质。等电聚焦电泳利用聚丙烯酰胺凝胶内的缓冲液在电场作用下在凝胶内沿电场方向制造一个pH 梯度。所用的缓冲液是低分子质量的有机酸和碱的混合物,该混合物称之为两性电解质(ampholytes )。当蛋白质样品在这样的凝胶上电泳时,每种蛋白质都将迁移至与它的pI 相一致的pH 处,具有不同p , 的各种蛋白质最后都迁移至凝胶中相应的pH 处,达到分离的目的。