2018年第三军医大学耳鼻咽喉科学617西医综合之生物化学考研强化五套模拟题
● 摘要
一、名词解释
1． 蛋白质的别构作用。
【答案】蛋白质的别构作用是指含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。
2． 硝酸还原作用。
【答案】硝酸还原作用是指硝酸态氮在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶催化下还原为氨的过程。 3．
【答案】5-磷酸核糖在磷酸核糖焦磷酸激酶催化下与酸生物合成提供磷酸核糖，它对于核苷酸代谢有重要意义。
4． 磷酸单酯键。
【答案】磷酸单酯键是单核苷酸分子中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
5． 复制起点（replication origin）。
【答案】复制起点是体内DNA 复制具有相对固定的起点。DNA 分子中开始复制的核苷酸序列称为复制起点或复制原点。
6． 糖原分解。
【答案】糖原分解是指糖原分解成葡萄糖或葡萄糖-1-磷酸的过程。
7． 类脂。
【答案】类脂是指除脂肪以外的其他脂类，包括磷脂类、固醇类等。
8． 蛋白质工程（protein engineering）。
【答案】蛋白质工程又称第二代基因工程，1981年由美国基因公司Ulmer 提出，是指通过对 蛋白质分子结构的合理设计，利用基因工程手段生产出具有更高活性或独特性质的蛋白质的过程。
作用生成，为嘌呤核苷酸、嘧啶核苷
二、问答题
9． 简述下列因素如何影响DNA 的复性过程：（1）阳离子的存在；（2）低于高浓度的DNA 链。
的温度；（3）
【答案】（1）阳离子的存在可中和DNA 中带负电荷的磷酸基团，减弱DNA 链问的静电作用，促进DNA 的复性；
（2）低于
10．计算的
的温度可以促进DNA 复性；
（3）DNA 链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会，从而促进DNA 复性。
时，
大约为2〜3, 而氨基的
的
羧基。在
十肽所带的净电荷。
大约为9〜10。该肽只有三个可解离的基团，Ala
时，两个羧基将以
形式存在，
而这时
【答案】羧基的氨基呈
氨基，Glu 的羧基和
因此该十肽的净电荷为
11．试比较糖原磷酸化酶在肝脏及肌肉细胞中的别构调节差异，有何生物学意义？
【答案】高活性的糖原磷酸化酶a 在肝细胞中可被葡萄糖抑制，而低活性的糖原磷酸化酶b 在肌细胞中可被AMP 激活。这类别构调节差异与各组织中糖原的代谢功能直接相关：肝脏利用糖原以稳定血糖浓度，而肌糖原降解则主要是为肌细胞收缩提供能量。
12．大多数转氨酶优先利用酮戊二酸作为氨基受体的意义是什么？
【答案】大多数转氨酶催化反应的这一性质能够保证把不同氨基酸上的
氨基汇集到
酮戊
二酸上生成谷氨酸。谷氨酸或是在天冬氨酸转氨酶的作用下生成天冬氨酸，后者进入尿素循环，参与尿素的合成，或是通过谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基，脱下的氨基也参与了尿素的合成。所以，转氨酶催化反应的这一性质的意义是显而易见的，即解决了因转氨基作用产生的过量氨的去向问题。
13．为什么抑制大肠杆菌DNA 旋转酶（gyrase ）的活性，会抑制乳糖操纵子的转录活性？
【答案】乳糖操纵子受到阻遏蛋白和CAP （降解物激活蛋白）的双重调节。CAP 和cAMP 形成的复合物可以与乳糖操纵子基因上游的CAP 结合位点结合，促进基因转录。CAP 是一种二聚体的激活蛋白，与cAMP 结合以后， 其构象发生变化，从而能够与CAP 结合位点结合。CAP 结合位点是DNA 上一段长为30bp 的特殊的回文排列。 CAP-cAMP 复合物结合以后，诱导这段DNA 环绕其上，并弯曲约
的角。这种弯曲在刺激RNA 聚合酶活性方面起着重要的作用。作为
即旋转酶可能参与调节此处DNA 的弯曲。因此抑制它的DNA
大肠杆菌细胞内的拓扑异构酶
旋转酶的活性会抑制乳糖操纵子的转录。
14．虽然组蛋白mRNA 前体的转录后加工方式既没有拼接、也没有加尾，但是却保留了加帽过程，为什么？
【答案】组蛋白的合成与DNA 的复制都集中在细胞周期的S 期，需要在较短的时间内合成大量的组蛋白。组蛋白mRNA 前体的后加工既没有拼接，也没有加尾，可以缩短转录后加工时间，
便于在短时间内得到大量的成熟 mRNA 。但是加帽反应是一种共转录反应，它并不需要专门的时间来完成，因此组蛋白mRNA 前体的后加工保留了加帽反应。
15．焦磷酸酶催化焦磷酸水解生成正磷酸。大肠杆菌的焦磷酸酶分子质量为120kD ，由六个相同亚基组成。该酶的一个活性单位定义为在标准条件下15min 内水解l 〇nmol 底物的酶量。每毫克酶的最大反应速度为2800单位。
（1）当底物浓度远远大于（3）酶的转换数是多少？ 【答案】当底物浓度远远大于每mg 酶中存在的活性部位为：
根据上面的计算，可求出酶的转换数为：
（1）当底物浓度远远大于（2）在4mg 酶中存在（3）酶的转换数是622。
16．氨基酸结构的共性，Val 、Glu 的生理电荷差异，以镰状细胞贫血病为例讨论蛋白质中保守氨基酸残基的重要性。
【答案】除脯氨酸外都是氨基酸，即在碳原子上有一个氨基，氨基酸结构如图所示包含两部分，不同氨基酸的区别在于R 基团不同。
时，每毫克酶每秒钟可以水解底物
活性部位；
时，每毫克酶每秒钟可以水解的底物数为：
时，每毫克酶每秒钟可以水解多少摩尔底物？
（2）在4mg 酶中存在多少摩尔活性部位？（假设每个亚基一个活性部位）
图
Val 的R 基团为非极性，V al 属于疏水性氨基酸；Glu 侧链R 基团生理条件下带负电荷，Glu 属于亲水性氨基酸。
正常的血红蛋白是由两条141个氨基酸残基的链和两条146个氨基酸残基的链构成的四聚体，
但镰状细
胞贫血症患者血红蛋白分子的链第6位的氨基酸残基的谷氨酸被缬氨酸所取代（亲
水氨基酸变成了疏水氨基酸）。
由于带负电的极性亲水谷氨酸被不带电的非极性疏水缬氨酸所代替，致使血红蛋白的溶解度下降。在氧张力低的毛细血管区，导致细胞扭曲成镰状。
三、论述题
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