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2018年天津医科大学生物化学与分子生物学613生物综合一之生物化学考研核心题库

  摘要

一、名词解释

1. 核酶。

【答案】核酶是指一些具有催化功能,可以催化自我拼接等反应,具有催化作用的RNA 。

2. SAM 。

【答案】SAM 即S_腺苷甲硫氨酸,是重要的活化甲基供体。

3. 蛋白质的一级结构(primary structure)。

【答案】蛋白质的一级结构是指肽链中的氨基酸排序。维持一级结构的化学键为共价键,主要为肽键。

4. 蛋白质三级结构。

【答案】蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠成复杂的空间结构,包括肽链中一切原子的空间排列方式,即原子在分子中的空间排列和组合的方式。维系三级结构的力有疏水作用、氢键、范德华力、离子键。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。

5.

【答案】泛素蛋白的多聚体,是标记待分解蛋白质的泛紊形式。与蛋白质连接的多聚泛素的长短是介导靶蛋白选择性降解或细胞定位的重要信号。

6. 内源因子

【答案】内源因子是胃幽门黏膜分泌的一种糖蛋白,维生素只有与它结合才可能透过肠壁被吸收,且不被肠细菌破坏。缺乏内源因子可导致维生素的缺乏。

7. A 位点(aminoacylsite ,acceptor site)和 P 位点(peptidyl site)。

【答案】A 位点即氨酰基位点,是新掺入的氨酰

是延伸中的肽酰

8. 盐溶。 的结合位点。 的结合位点;P 位点即肽酰基位点,【答案】盐溶是指加入少量中性盐而使蛋白质溶解度增加的现象。中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响,在盐浓度较低时,由于静电作用,使蛋白质分子外围聚集了一些带相反电荷的离子,

从而加强了蛋白质和水的作用,减弱了蛋白质分子间的作用,故增加了蛋白质的溶解度。

二、问答题

9. 在经由柠檬酸循环途径被氧化之前,柠檬酸必须先异构化成异柠檬酸,为什么?

【答案】与异柠檬酸的二级醇羟基相比,柠檬酸的三级醇发生氧化反应要难得多,因而该异构化反应为其氧化脱羧提供了一条更容易的途径。

10.DNA 复制需要RNA 引物的证据有哪些?

【答案】首先,所有研宄过的DNA 聚合酶都只有链延伸活性,而没有起始链合成的功能。相反,RNA 聚合酶却具有起始链合成和链延伸活性。另外,一系列实验提供了有关的证据。例如在体外实验中,噬菌体单链环状DNA 在加入一段RNA 引物之后,DNA 聚合酶才能把单链环状DNA 变成双链环状DNA 。同时发现如果加入RNA 聚合酶抑制剂利福平,也可以抑制的复制,如果加入RNA 引物再加利福平,DNA 的合成不被抑制;

还发现新合成的DNA 片段端共价连接着RNA 片段,如多瘤病毒在体外系统合成的冈崎片 段端有长约10个残基的以

11.用AgN03对在10ml 含有l.Omg/ml蛋白质的纯酶溶液进行全抑制,需用

该酶的最低相对分子质量。

【答案】10ml 酶液中含纯蛋白质

:设该酶最低分子质量为2,

所以,该酶的最低分子质量为 求

12.生物体内嘌呤核苷酸有两条完全不同的合成途径,试简述两条途径的名称和特点。

【答案】嘌呤核苷酸的从头合成利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及甲酰基(来自四氢叶酸)等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成嘌呤核苷酸,称为从头合成途径。嘌呤核苷酸的从头合成在胞液中进行,反应步骤比较复杂,可分为两个阶段:首先合成次黄嘌呤核苷酸

|然后

再转变成腺嘌呤核苷酸与鸟嘌呤核苷酸

利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷,经过简单的反应过程,合成嘌呤核苷酸,称为补救合成(或重新利用)途径。嘌呤核苷酸的补救合成有两种酶参与,即腺嘌呤磷酸核糖转移酶和次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶。由5-磷酸核糖-1-

焦磷酸

的补救合成。

13.三羧酸循环的中间物一旦参加生物合成,使其浓度降低,因而影响TCA 环的进行,生物体是如何解决的?

【答案】通过草酰乙酸的回补反应来维持,主要有3条途径:丙酮酸的羧化、PEP 的羧化、天冬氨酸和谷氨酸转氨作用。

提供磷酸核糖,它们分别催化

14.为什么蛋白质在细胞中能保持相对稳定性?

【答案】蛋白质溶液的胶体性质使得蛋白质在细胞中能保持相对稳定性。

(1)蛋白质表面极性基团形成的水化膜。蛋白质有较大的表面积,对许多物质有吸附能力。多数球状蛋白表面分布有很多极性基团,亲水性强,易吸附水分子,形成水化层,使蛋白质溶于水,又可隔离蛋白,使其不易沉淀。一般每克蛋白质可吸附0.3~0.59水。

(2)蛋白质分子表面的可解离基团带相同电荷时,可与周围的反离子构成稳定的双电层,增加蛋白质的稳定性。非等电状态时,同种电荷互相排斥。

(3)蛋白质质点大小为1~lOOnm ,具有胶体溶液的通性(布朗运动,丁达尔现象,电泳,不能通过半透膜及吸附能力等),保证蛋白质不能自由通过细胞内的各种膜系统。

15.简述酶的诱导契合学说的要点。

【答案】酶分子活性部位的结构原来并非和底物的结构互相吻合,但酶的活性部位不是刚性的结构,它具有一定的柔性。当底物与酶相遇时,可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化,使酶活性部位上有关的各个基团达到正确的 排列和定向,因而使酶和底物契合而结合成中问产物,并引起底物发生反应。

16.从一种植物叶中得到了粗细胞提取液,每毫升含蛋白质32mg ,在提取条件下,

的催化反应速率为取50ml 提取液,用硫酸铵盐析分析,将饱和度

测定其反应速度为再溶于10ml 水中,此溶液的蛋白质浓度为50mg/ml, 从中取出

计算:

(1)提取过程中,酶的回收百分率;

(2)酶的提纯倍数。

【答案】酶的提纯常包括两方面的工作,一是把酶制剂从很大体积缩到较小体积;二是把制剂中大量的杂质蛋白和其他大分子分离出去。本题采用的是盐析法。为了判断分离提纯的优劣,一般用两个指标来衡量:一是总活力的回收,二是比活力提高的倍数。

粗提取液:蛋白质浓度=32mg/ml,50ml 提取液含总蛋白质=50X32=1600mg。蛋白质的活力单位数

=,现取

_

则所含蛋白质

则比活力:二活力单位数/

蛋白质14/32U/mg总活力. 提取液的沉淀物,

提纯液:蛋白质浓度=50mg/ml, 10ml 提纯液内含总蛋白质=50X10=500mg。蛋白质的活力单位数=0.65pmol/min, 现取10叫,

则所含蛋白质则比活力2=活力单位数/蛋白质

=65/50U/mg

所以酶的回收百分率=总活力2/总活力产[(65/50)×500]/[(14/32)×1600]=93%。酶的 提纯倍数=比活力2/比活力产(65/50)/(14/32)=3(倍)。

三、论述题