2018年湖北中医药大学基础医学院306西医综合之生物化学考研强化五套模拟题
● 摘要
一、名词解释
1． 铁硫蛋白。
【答案】铁硫蛋白又称铁硫中心，是含铁原子和硫原子的一' 类金属蛋白质。Fe —S 在呼吸链中多与黄素酶或Cytb 结合成复合物存在，其中铁作为单电子传递体可逆地进行氧化还原反应。
2．
【答案】是指在标准条件下（一般定为0.18mol/L阳离子浓度，400核苷酸长的片段）测得的复性率达0.5时的Cot 值
3． 核苷。
【答案】核苷是指各种碱基与戊糖通过C-N 糖苷键连接而成的化合物。
4． 嘌呤核苷酸的补救途径（salvage purine nucleotide synthesis）。
【答案】嘌呤核苷酸的补救途径是指当从头合成途径受阻时，可以利用体内已有的嘌呤碱或嘌呤核苷合成嘌呤核苷酸，是更经济的合成方式。
5． 乳酸循环。
【答案】乳酸循环是指指肌肉缺氧时产生大量乳酸。大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用，肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环。
6． 信使核糖核酸_
【答案】信使核糖核酸是一类用作蛋白质合成模板的RNA ，它决定着一个蛋白质氨基酸排列的顺序。
7． 肽（peptide ）。
【答案】肽是氨基酸的线性聚合物，常称肽链（peptidechain ）。蛋白质是由一条或多条具有特定氨基酸序列的多肽链构成的大分子。
8． 小分子核仁RNA （small nucleolar RNA，snoRNA ）。
【答案】小分子核仁RNA 是指真核生物细胞核核仁内的小分子RNA , 与蛋白质构成复合物snoRNP , 其中的一部分参与rRNA 前体核苷酸修饰位点的确定。
二、问答题
9． 酶是怎样提高酶反应速度的? 试举例说明。
【答案】酶通过降低反应活化能而提高反应速度。酶以相同的程度改变正向和逆向反应的速度常数，因而不改变反应的平衡常数。酶有两种方式降低反应活化能：（1）酶与反应物结合形成一个或多个类似过渡态的具有较低能量的中间构象状态。（2）酶只在一个彼此合适的位置（活性部位）定向结合反应分子，从而降低反应负熵，提高反应性。一个典型的例子是磷酸丙糖异构酶催化甘油醛（G3P ）与磷酸二羟丙酮（DHAP ）的互变异构。该酶含有两个相同的亚基。其活性部位可结合G3P 或DHAP 。两种结合都形成烯二醇中间体。烯二醇中间体被酶“盖”稳定。实验证明如果破坏酶“盖”，催化效率将下降10万倍。如果将Glul65变成Asp ，催化效率将下降1000倍。
10．试说明丙氨酸的成糖过程。
【答案】丙氨酸成糖是体内很重要的糖异生的过程，要先脱掉其氨基并绕过“能障”及“膜障”：丙氨酸经转回胞液，转变回草酰乙酸后再转变成磷酸烯醇式丙酮酸，后者即可沿糖酵解途径逆行成糖。
11．硝酸盐是如何被还原为或的？
或
）的，其反应为：
【答案】硝酸盐是由硝酸还原酶和亚硝酸还原酶还原成（
12．在经由柠檬酸循环途径被氧化之前，柠檬酸必须先异构化成异柠檬酸，为什么？
【答案】与异柠檬酸的二级醇羟基相比，柠檬酸的三级醇发生氧化反应要难得多，因而该异构化反应为其氧化脱羧提供了一条更容易的途径。
13．已知某蛋白质由二条肽链组成。你是否能设计一个简便的实验，用来判断二条肽链之间是以共价键相连的，还是以非共价键相连的。
【答案】判断二条肽链之间是否以共价键相连，就是判断是否有链间二硫键。测定蛋白质中二硫键的经典方法是对角线电泳。此方法先是用专一性适中的蛋白质水解酶，将蛋白质降解为若干片段。随后进行二维纸电泳，在第 一向电泳后，用挥发性的还原剂处理，然后进行第二向电泳（电泳条件与第一向相同）。经显色后，在对角线上 的肽段均不含有二硫键，而偏离对角线的肽
段是形成二硫键的肽段，测定有关肽段的氨基酸组成，即能确定蛋白 质肽链中二硫键配对的情况。
14．计算lmol 的九碳饱和一元羧酸在有氧条件下完全氧化可产生多少摩尔（给出计算依据，否则不得分）
【答案】九碳饱和一元竣酸完全氧化时需经过活化为软脂酰化后剩下1分子丙酰丙酰
在的催化下生成琥珀酰
消耗然后经过3次氧然后进入三竣酸循环和呼吸
链完成完全氧化过程，产
生
15．真核细胞帽子和
【答案】和产
生的数
为个
或有何生物功能？ 端多聚腺苷酸起端帽子在翻译过程中起识别作用以及对mRNA 起稳定作用；
到缓冲作用，防止核酸外切酶对mRNA 信息序列的降解作用。
16．简述下列因素如何影响DNA 的复性过程：（1）阳离子的存在；（2）低于
高浓度的DNA 链。 的温度；（3）
【答案】（1）阳离子的存在可中和DNA 中带负电荷的磷酸基团，减弱DNA 链问的静电作用，促进DNA 的复性；
（2）低于
的温度可以促进DNA 复性； （3）DNA 链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会，从而促进DNA 复性。
三、论述题
17．（1）根据蛋白质的理化性质，详细阐述蛋白质分离提纯的主要方法。
（2）请写出5种以上分离纯化蛋白质的层析方法，并写明其分离蛋白质的依据是什么。 （3）试叙述从细胞粗提物中，分离纯化某一特定蛋白质的基本原理和主要的方法
（4）概述可作为纯化依据的蛋白质性质及据此发展的方法。
【答案】蛋白质由氨基酸构成，一部分性质与氨基酸相同，如两性游离和等电点、某些呈色反应等。但蛋白质是由氨基酸借肽键构成的高分子化合物，又有不同于氨基酸的性质，如易沉降、不易透过半透膜、变性、沉淀凝固等。通常可利用蛋白质的理化性质和生物学性质来纯化蛋白质。而分离纯化蛋白质又是研宄单个蛋白质结构与功能的先决条件。
蛋白质表面极性基团形成的水化膜。蛋白质有较大的表面积，对许多物质有吸附能力。多数球状蛋白表面分布有很多极性基团，亲水性强，易吸附水分子，形成水化层，使蛋白溶于水，又可隔离蛋白，使其不易沉淀。
（1）蛋白质分子颗粒表面多为亲水基团，因而通过吸水分子形成一层水化膜，这是蛋白质胶
体稳定的重要因素之一。盐析就是利用
溶液中析出，使不同性质的蛋白质初步得到分离。
（2）蛋白质分子质量较大，不易通过半透膜，故可利用透析的方法将其与小分子化合物分开。人们常用透析法去除蛋白质溶液中的盐等小分子为进一步纯化作准备。
（3）凝胶层析法是一种根据各种蛋白质分子质量的差异进行分离纯化蛋白质的方法。含有各种分子质量的蛋白质溶液，在通过带有小孔的葡聚糖颗粒所填充的长柱时，大分子质量蛋白质不能进入葡聚糖颗粒而直接流出，分子质量小的蛋白质则进入颗粒而流出滞后，这样就将蛋白质分成不同分子质量的若干组分。
（4）蛋白质具有两性游离的特性，在某一pH 条件下，蛋白质颗粒表面带有电荷，可利用电
等中性盐破坏蛋白质的水化膜，使之从